La pyrroloquinoline quinone ou PQQ est indispensable à la dégradation de la lysine, tout au moins chez la souris. Dans cette voie métabolique, la PQQ agit comme un cofacteur redox, permettant à une déshydrogénase d'exercer son activité. Cette découverte permet de classer la PQQ dans la famille des vitamines B, au côté de la riboflavine (vitamine B2) et de l'acide nicotinique (vitamine B3).
Chez l'animal, la lysine est un acide aminé essentiel. Il est dégradé en 2-aminoadipique 6-semialdéhyde (AAS), un métabolite qui sera ensuite lui-même oxydé en acide 2-aminoadipique (AAA). L'AAS déshydrogénase conduisant à la formation d'AAA est mal caractérisée. Des chercheurs japonais (institut Riken, Saitama) ont utilisé les connaissances acquises grâce au modèle de la levure ainsi que les bases de données de protéines pour en savoir plus à son sujet. Ils ont ainsi découvert le rôle de la protéine U26 dans la transformation de l'AAS en AAA.
L'analyse de U26 a permis la mise en évidence d'un motif retrouvé dans les déshydrogénases PQQ-dépendantes bactériennes. Afin de tester le rôle de PQQ dans le métabolisme des souris, les chercheurs ont comparé l'effet de différents régimes alimentaires sur les animaux. Ils ont pu observer qu'un régime totalement déficient en PQQ entraînait une diminution significative de la concentration sanguine en AAA. De plus, un tel régime engendre un ralentissement de la croissance, une fragilité de la peau, une réduction de la réponse immunitaire et des troubles de la reproduction. Cette expérience souligne donc l'importance de la présence de PQQ dans le régime alimentaire. Ce nouveau membre de la famille des vitamines B est trouvé dans de nombreux aliments tels que les légumes ou la viande.
« Nature », 24 avril 2003, p.832.
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