LE CAUCHEMAR vécu par les personnes souffrant de maladie coeliaque et par leur entourage à l’heure des courses et des repas pourrait prochainement cesser. Des chercheurs de l’université de Stanford ont en effet mis au point un « cocktail » d’enzymes qui pourrait permettre à ces patients de consommer sans risque des aliments contenant des doses raisonnables de gluten.
La maladie coeliaque est un syndrome de malabsorption dû à une intolérance au gluten. D’un point de vue histologique, elle est caractérisée par une inflammation intestinale, une atrophie des villosités et une hyperplasie des cellules cryptiques. Ces phénomènes conduisent à une diminution significative de la surface des parois intestinales qui se traduit par l’apparition de nombreux symptômes tels que des diarrhées graisseuses, un amaigrissement et une anémie.
Le seul traitement actuel est un régime d’exclusion. Une alimentation totalement exempte de gluten permet d’obtenir une régression des symptômes dans la majorité des cas. Cependant, le gluten est une substance retrouvée dans un très grand nombre de produits alimentaires. Il est donc particulièrement difficile et contraignant de l’éviter complètement. La mise au point de traitements permettant à ces personnes de consommer des doses faibles à modérées de gluten améliorerait significativement leur qualité de vie. C’est précisément dans cette optique que l’équipe de Chaitan Khosla travaille à la mise au point d’as- sociations enzymatiques capables d’améliorer la tolérance au gluten.
Des « glutenases » capables de casser le gluten.
Le gluten est un mélange de polypeptides riches en prolines et en glutamines, très résistants aux protéases gastriques et pancréatiques. Cette résistance joue un rôle central dans la physiopathologie de la maladie coeliaque.
En fournissant à l’organisme des « glutenases » capables de casser le gluten en petits morceaux, il devrait donc être possible d’améliorer la digestion des aliments qui posent problèmes au cours de la maladie coeliaque.
La première enzyme étudiée par l’équipe californienne est la PEP (prolyl endopeptidase), une enzyme connue pour cliver les peptides au niveau des résidus prolines dans des conditions de pH identiques à celles des protéases pancréatiques. Les PEP peuvent être produites sous des formes galéniques qui résistent aux enzymes gastriques, puis qui vont agir au niveau du duodénum.
Une seconde protéase, naturellement présente dans les grains d’orge, a attiré l’attention des chercheurs. Cette enzyme nommée EP-B2 permet de dégrader les molécules de gluten en agissant au niveau des résidus glutamines. L’enzyme est active dans des conditions de pH semblables à celles observées dans l’estomac.
En associant la PEP et EP-B2, Siegel et coll. ont observé un effet synergique sur la dégradation du gluten. Si chacune des deux protéases pouvait avoir un effet bénéfique sur l’intolérance au gluten, leur association donnerait des résultats impressionnants : Dans un rapport de poids gluten/EP-B2/PEP de 75 / 3 / 1, l’association enzymatique conduit à un clivage complet du gluten en moins de dix minutes.
L’ensemble de ces résultats, obtenus in vitro, devrait rapidement conduire à la mise en place d’un essai thérapeutique chez l’homme.
« Chemistry & Biology », juin 2006, vol. 13, pp. 637-647 et 649-658.
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